Среди α-глобулинов выделяют α1- и α2-глобулины; среди β-глобулинов — β1- и β2-глобулины; фракция γ-глобулинов представлена смесью различных иммуноглобулинов. Нельзя не отметить и тот факт, что последовательность аминокислот в γ- и δ-цепях гемоглобинов окончательно не расшифрована. Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Это слабогидратированные белки, поэтому и осаждаются они в менее концентрированных растворах сульфата аммония.

Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в «чистом» виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые. Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Строение десмозина

Далее такие «бусы» нуклеосом могут складываться в суперспираль и более сложные структуры. Фибриллярный белок с уникальной структурой. Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в образование пептидных связей одного или нескольких белков. Это белки растительного происхождения, отличаются своеобразием аминокислотного состава и физико-химических свойств. Характерной особенностью проламинов является растворимость в 60–80% водном раствореэтанола, в то время как все остальные простые белки в этих условиях обычно выпадают в осадок.

Удобнее эти макромолекулы называть белок-небелковыми комплексами, которые являются разновидностью смешанных макромолекул. Систематизации в номенклатуре белков, за исключением ферментных, тоже не существует. Гистоны (от греч. histos — ткань) — тканевые белки многоклеточных организмов, связанных с ДНК хроматина. Отношение гистон/ДНК приближается к единице в тканях многоклеточных организмов.

Гистоноподобные белки встречаются в составе рибосом цитоплазмы клеток. Основные функции гистонов — структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Протамины — своеобразные биологические заменители гистонов, но качественно отличающиеся от них аминокислотным составом и структурой.

Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т. е. выполняют, как и гистоны, структурную функцию. Однако они, по-видимому, не выполняют регуляторных функций, поэтому и присутствуют в клетках, не способных к делению.

Проламины — группа растительных белков, содержащаяся в клейковине семян злаковых растений. Альбумины и глобулины — групповое название белков, высаливающихся при разном насыщении нейтральными солями (сульфатом аммония или натрия).

Альбумины и глобулины содержатся в плазме крови, в клетках и биологических жидкостях организма. Каждая из этих двух групп белков настолько разнородна, что среди них имеются белки с самыми разнообразными функциями. Это сильно гидратированные белки, поэтому они осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ.

Глобулины — белки с большей, чем альбумины, молекулярной массой (свыше 100000). Глобулины — слабокислые или нейтральные белки (изоэлектрическая точка лежит в интервале рН 6-7,3); содержат меньше, чем альбумины, кислых аминокислот.

Ниже представлены сведения о химической природе и биологической роли некоторых сложных белков

Электрофорез на бумаге позволяет получить до 5 главных зон белков сыворотки крови (альбумины, α1, α2-, β-, и γ-глобулины). Кроме того, есть большая группа белков, которые ведут себя как альбумины (растворимы в воде), а высаливаются как глобулины.

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ, или белок-небелковые комплексы (прежнее название — протеиды) содержат два компонента — простой белок и небелковое вещество. К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза).

В основе структуры простетической группы большинства гемсодержащих белков лежит порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного соединения — порфирина. В частности, в гемоглобинах (и миоглобине) благодаря 5-й координационной связи железо соединяется с имидазольной группой гистидина белковой молекулы. Наиболее подробно из этой группы белков изучен трансферрин сыворотки крови. Функция трансферрина заключается в транспорте ионов железа в ретикулоциты, в которых осуществляется биосинтез гемоглобина.

Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в «осадочных» пробах (тимоловая, Вельтмана). Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Протамины присутствуют в клетках, не способных к делению.

Составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях. Обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (галактоза-глюкоза) остатки, соединенные с ОН-группами некоторых остатков гидроксилизина. Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и состоит из повторяющегося триплета , где А и В – любые, кроме глицина, аминокислоты.

В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген. По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков.

Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях. Проламины и глютелины. Они содержатся в основном в семенах злаков (пшеница, рожь, ячмень и др.), составляя основную массу клейковины. Электрофоретиче-ски они открываются главным образом в γ-глобулиновой и частично в β2-глобулиновой фракциях.

Хромопротеины состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента, откуда и произошло их название (от греч. chroma — краска). Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, у ряда организмов (рыбы) они являются заменителями гистонов, есть в спермиях.