При четвертичном уровне организации белки сохраняют основную конфигурацию третичной структуры (глобулярную или фибриллярную). При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой.

Выделяют четыре уровня структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Ограниченные слоистые участки, образуемые одной полипептидной цепью белка, называют кросс-β-формой (короткая β-структура). Разрушение регулярных вторичных структур белков (α-спирали и β-структур) по аналогии с плавлением кристалла называют «плавлением» полипептидов.

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Есть фибриллярные белки, имеющие спиральную, а не слоисто-складчатую вторичную структуру. В молекуле белка с третичной конфигурацией встречаются участки в виде α-спиралей (спирализованные), β-структур (слоистые) и беспорядочного клубка.

Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру. Например, гемоглобин — белок, имеющий четвертичную структуру, состоит из четырех субъединиц. Каждая из субъединиц — глобулярный белок и в целом гемоглобин тоже имеет глобулярную конфигурацию. Все белки, у которых обнаружена четвертичная структура, выделены в виде индивидуальных макромолекул, не распадающихся на субъединицы. Полипептидные цепи коллагена (или α-цепи) при формировании вторичной и третичной структур (рис. 5, в и г) не могут давать типичных α-спиралей, имеющих винтовую симметрию.

К первой категории относят белки, в структуре которых обнаружены только ос-спирали

Линейная последовательность аминокислот в белке содержит информацию о построении трёхмерной пространственной структуры. Изучение первичной структуры белков имеет важное общебиологическое и медицинское значение. Для специфического расщепления пептидных связей в белке можно использовать несколько разных ферментов. Затем в каждом фрагменте устанавливают аминокислотную последовательность. Установление первичной структуры белка с помощью перекрывающихся пептидных фрагментов.

Содержание рассмотренных выше типов вторичных структур в разных белках неодинаково

Все молекулы индивидуальных белков (т.е. имеющих одинаковую первичную структуру) образуют в растворе одинаковую конформацию. Следовательно, вся информация, необходимая для формирования пространственных структур, находится в первичной структуре белков. Вторичная структура белков — пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.

Они не участвуют в образовании водородных связей, характерных для вторичной структуры, но некоторые из них могут нарушать формирование ?-спирали. В результате пролин не способен образовать водородную связь в данном месте пептидного остова, и ?-спиральная структура нарушается.

В белках отмечают области с нерегулярной вторичной структурой, которые часто называют беспорядочными клубками. Однако и они не так сильно варьируют от одной молекулы белка к другой. В каждом индивидуальном белке они имеют свою фиксированную конформацию, определяемую аминокислотным составом данного участка цепи и окружающих его участков. Термином «беспорядочный клубок» также часто называют денатурированный белок, образовавшийся после разрыва слабых внутримолекулярных связей и потерявший свою упорядоченную структуру.

В четвёртую категорию включены белки, имеющие в своём составе лишь незначительное количество регулярных вторичных структур

Первичная структура — простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид .

Номенклатура пептидов и полипептидов. Название пептидов складывается из названий входящих в них аминокислот. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве.

Имеются разновидности β-структур. При этом водородные связи рвутся, и полипептидные цепи принимают форму беспорядочного клубка. Следовательно, стабильность вторичных структур определяется межпептидными водородными связями. Остальные типы связей почти не принимают в этом участия, за исключением дисульфидных связей вдоль полипептидной цепи в местах расположения остатков цистеина. Другие белки имеют неодинаковую степень спирализации.

Напротив, у трипсина, рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые β-структуры. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена).

Линейные полипептидные цепи индивидуальных белков за счёт взаимодействия функциональных групп аминокислот приобретают определённую пространственную трёхмерную структуру, называемую «конформация»

Отсюда и название этого типа связи — подобная пептидной. Редко встречается эфирная связь, образуемая СООН-группой дикарбоновых аминокислот (аспарагиновой, глутаминовой) и ОН-группой гидроксиаминокислот (серина, треонина). К полярным связям относятся водородные и ионные. Водородные связи, как обычно, возникают между группой —NН2, — ОН или —SН бокового радикала одной аминокислоты и карбоксильной группой другой.

При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: ?-спираль и ?-структура

При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. Ломается» цепь в слабых точках, где находятся пролин или гидроксипролин, поскольку эти аминокислоты более подвижны в цепи, образуя только одну водородную связь с другими пептидными группами.

Он расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвует карбоксильная группа остатков лизина или аргинина. Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют «первичная структура белка». Короткие пептиды благодаря дисульфидным связям замыкаются в циклы. Во многих белках одновременно имеются α-спиральные участки и β-структуры.