Аминокислоты являются «строительными блоками» белков. Количество аминокислот, подвергающихся распаду, зависит как от характера питания, так и от физиологического состояния организма. Некоторое количество аминокислот подвергается распаду с образованием конечных продуктов белкового обмена (СО2, Н2О и NH3) и освобождением энергии. Все аминокислоты, которые не используются в синтезе белков и других физиологически важных cоединений, подвергаются расщеплению.

Важную роль в координации работы всех систем клеток играют белковые гормоны. Аминокислоты служат донорами азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых соединений, в том числе нуклео-тидов, тема, креатина, холина и других веществ. Именно обмен аминокислот осуществляет взаимосвязь многообразных химических превращений в живом организме.

Какой-либо специальной формы депонирования аминокислот, подобно глюкозе (в виде гликогена) или жирных кислот (в виде триацилглицеролов), не существует. Поэтому резервом аминокислот могут служить все функциональные и структурные белки тканей, но преимущественно белки мышц, поскольку их больше, чем всех остальных.

Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот.

Структура белков и аминокислот

Аминокислоты — основной источник азота для организма млекопитающих. Они являются связующим звеном между процессами синтеза и распада азотсодержащих веществ, в первую очередь белков. В клетках постоянно поддерживается определенный стационарный уровень аминокислот — фонд (пул) свободных аминокислот. Существую общие и специфические пути метаболизма аминокислот.

Строго говоря, речь идет о разнообразных превращениях свободных аминокислот, а не белков пищи, под действием микрофлоры нижнего отдела кишечника. Известно, что микроорганизмы кишечника для своего роста также нуждаются в доставке с пищей определенных аминокислот.

ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ В ТКАНЯХ

Так, в процессе постепенного и глубокого распада серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина) в кишечнике образуются сероводород (H2S) и метилмеркаптан (CH3SH). Механизм обезвреживания этих продуктов расшифрован в деталях. Приведенная ниже схема дает представление о многообразии каналов, по которым используются аминокислоты после всасывания в кишечнике.

Использованию аминокислот в синтезе белка и роли в этом исключительно важном для всех живых существ процессе нуклеиновых кислот будет посвящена отдельная глава (см. Биосинтез белка). Прежде чем перейти к рассмотрению основных путей обмена аминокислот, следует остановиться вкратце на проблеме транспорта аминокислот внутрь клетки. Несмотря на тщательные исследования, проведенные в разных лабораториях, тонкие механизмы функционирования активной системы транспорта аминокислот пока не расшифрованы.

ТРАНСПОРТ АМИНОКИСЛОТ ЧЕРЕЗ КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ

С другой стороны, предполагается, что имеются особые белки, связывающие аминокислоты, — эти белки обеспечивают доставку своих субстратов к транспептидазе. Однако, несмотря на свою оригинальность и привлекательность, схема не отвечает на ряд вопросов (включая значение Na+ в активном транспорте аминокислот).

ПРОЦЕССЫ ГНИЕНИЯ БЕЛКОВ В КИШЕЧНИКЕ

Ранее было отмечено широкое участие природных аминокислот (точнее углеродных скелетов, колец и различных функциональных групп) в синтезе биологически активных соединений. Несмотря на то, что почти для каждой аминокислоты выяснены индивидуальные пути обмена (см. ниже), известен ряд превращений, общих почти для всех аминокислот. К этим превращениям относятся реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования и рацемизации.

Физиологическая роль рацемаз микроорганизмов сводится к синтезу ряда D-изомеров аминокислот, которые затем используются для построения клеточной оболочки. Образовавшиеся в процессе дезаминирования и трансдезаминирования α-кетокислоты подвергаются в тканях животных различным превращениям.

Углеродные скелеты аминокислот могут включаться в ЦТК через следующие соединения: ацетил-КоА (опосредованно через пируват), ЩУК, α-КГ и сукцинил-КоА непосредственно. Накопление биогенных аминов может отрицательно сказаться на физиологическом статусе и вызывать ряд серьезных нарушений в организме. Ферменты, катализирующие эти реакции, получили названия моноамин- и диаминоксидаз.

Источники свободных аминокислот в клетках — белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Как сочетание аминокислот влияет на определенные свойства белков, так и структура отдельных аминокислот определяет их функцию в организме.