2. Упрошенная схема строения иммуноглобулина М: 1 — легкая цепь; 2 — тяжелая цепь; 3 — вариабельная область; 4 — постоянные области легкой и тяжелой цепей; 5 — J-цепь. Иммуноглобулины для внутривенного введения (ВВИГ) представляют собой препараты поликлональных антител класса IgG, получаемых из плазмы крови доноров.

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ (Ig), группа близких по хим. природе и св-вам глобулярных белков позвоночных животных и человека, к-рые обычно обладают св-вами антител, т.е. специфич. Иммуноглобулины продуцируются В-лимфоцитами и находятся либо в своб. виде в крови и нек-рых др. жидкостяхорганизма, либо в виде рецепторов на поверхностных мембранахклеток.

При обозначении иммуноглобулинов в ниж. индексах греческих букв цифры показывают, сколько цепей содержится в молекуле. Гомог. иммуноглобулины накапливаются в больших кол-вах в крови и моче больных при ряде злокачеств.

Димер пары: легкая цепь — тяжелая цепь (L-H) является основной структурной субъединицей всех классов иммуноглобулинов. На рис. 2.4 представлена схема организации IgG в качестве типичного иммуноглобулина. Еще меньшие по размеру осколки молекулы антитела, соответствующие по молекулярной массе только одному домену (13 000± 1200), также способны, хотя и с меньшим сродством, связывать антиген.

Латеральное взаимодействие доменов происходит главным образом за счет гидрофобных связей, причем в контактные участки входят остатки триптофана и тирозина. I. Стандартные препараты – содержат в основном IgG (иммуноглобулин человека нормальный для внутривенного введения).

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ ДЛЯ ВНУТРИВЕННОГО ВВЕДЕНИЯ В АСПЕКТЕ ПОКАЗАТЕЛЕЙ КАЧЕСТВА, ЭФФЕКТИВНОСТИ И БЕЗОПАСНОСТИ

Семейство иммуноглобулинов у высших позвоночных включает в себя неск. классов; у человека их известно пять (G, М, A, D, Е). Классы иммуноглобулинов делятся на подклассы. Молекулы иммуноглобулинов симметричны. Молекулы иммуноглобулинов связанные с пов-стью лимфоцитов, имеют дополнит.

Успехи современного естествознания

Fab-Фрагмент слагается из четырех доменов. Два из них принадлежат легкой цепи, два других — N-концутяжелой цепи. Fab-Фрагменты сохраняют способность к связыванию с антигеном. Молекулы IgE, расположенные на пов-сти тучных и базофильных клеток, также являются рецепторами для антигенов.

Научный журнал ISSN 1681-7494 ПИ №77-11311

Такая неоднородность объясняется участием в иммунном ответе очень большой популяцииВ-лимфоцитов, каждый из к-рых синтезирует лишь одну разновидность молекулантител.

Выделение чистых иммуноглобулинов проводится с помощью ионообменных смол с послед. Для мн. целей используют препараты миеломных иммуноглобулинов, особенно минорных классов. Обнаружение и количеств. Изучение аминокислотной последовательности различных миеломных белков выявило принципиальные особенности в строении иммуноглобулинов. Между СН1 и СН2 расположена шарнирная область , обогащенная пролиновыми остатками.

Упаковка VL-и VH-доменов мало чем отличается друг от друга. Очень сходна пространственная упаковка CL- , CH 1- и CH 3 -доменов. Что касается CH 2 -домена, то определенное своеобразие ему придает присоединенная разветвленная цепь олигосахарида. В отличие от собственно доменов, характеризующихся значительной устойчивостью к протеолизу, соединяющие их отрезки цепей более доступны для протеиназ.

Одно из первых доказательств такого типа вторичной структуры в иммуноглобулинах было получено Г. Троицким и В. Завьяловым (1972). Изолированный VH-домен образовывал бимолекулярный комплекс с L-цепью из аутологичного моноклонального иммуноглобулина. С-концах тяжелых цепей, к-рые встроены в мембраныклеток. При расщеплении ими (напр., папаином) иммуноглобулин распадается на два идентичных Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент. Эти данные, полученные Д. Гиволом с сотрудниками (D. Givol et al., 1972), послужили бесспорным доказательством того, что антитела участвуют в формировании активного центра только VL-и VH-домены.